GermanWikipedia - /page/entry.mu

Micron Document

<!DOCTYPE html>

<title>Trypsine</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Trypsine</span></h1>

</header>

</div>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Trypsin-1

</th></tr>

</td></tr>

<tr>

<td colspan="3" class="hintergrundfarbe1" style="text-align:center; font-size:smaller; font-weight:bold;">Trypsin-1 tetramer, Human nach <a href="Protein_Data_Bank" title="Protein Data Bank">PDB</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/2RA3">2RA3</a>

</td></tr>

<tr>

<p>Vorhandene Strukturdaten: <span class=""><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/1fxy">1fxy</a></span>, <span class=""><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/1trn">1trn</a></span>, <span class=""><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/2ra3">2ra3</a></span>

</p>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;;">Eigenschaften des menschlichen Proteins

</th></tr>

<tr>

<td><a href="Molare_Masse" title="Molare Masse">Masse</a>/Länge <a href="Prim%C3%A4rstruktur" title="Primärstruktur">Primärstruktur</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">224 Aminosäuren

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Koenzym" class="mw-redirect" title="Koenzym">Kofaktor</a>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Isoform" title="Isoform">Isoformen</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">einkettig / zweikettig

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Bezeichner

</th></tr>

<tr>

<td><a href="Human_Genome_Organisation" title="Human Genome Organisation">Gen-Namen</a>

</td>

<td colspan="2" class="" style="text-align:center;"><i><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.genenames.org/tools/search/#!/all?query=9475">PRSS1</a></i>, TRY1

</td></tr>

<tr>

<td>Externe IDs

</td>

<li><a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P07477">P07477</a></li>

<li><a href="CAS-Nummer" title="CAS-Nummer">CAS-Nummer</a>: <span title="Untervorlage eingebunden: CASRN"></span><a rel="nofollow" class="external text" href="https://commonchemistry.cas.org/detail?cas_rn=9002-07-7">9002-07-7</a><span class="editoronly" style="display:none;"></span></li></ul>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Arzneistoffangaben

</th></tr>

<tr>

</td>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Enzymklassifikation

</th></tr>

<tr>

<td><a href="EC-Nummer" title="EC-Nummer">EC, Kategorie</a>

</td>

<td colspan="2" class="" style="text-align:center;"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.brenda-enzymes.org/enzyme.php?ecno=3.4.21.4">3.4.21.4</a>, <a href="Serinprotease" class="mw-redirect" title="Serinprotease">Serinprotease</a>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="MEROPS" title="MEROPS">MEROPS</a>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td>Reaktionsart

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;"><a href="Hydrolyse" title="Hydrolyse">Hydrolyse</a>

</td></tr>

<tr>

<td>Substrat

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">Arginin-, Lysin-Bindungen in Peptiden

</td></tr>

<tr>

<td>Produkte

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">Spaltprodukte

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Vorkommen

</th></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;">Homologie-Familie

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;"><a rel="nofollow" class="external text" href="http://hogenom.univ-lyon1.fr/query_sequence?seq=P07477">Hovergen</a>

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;">Übergeordnetes <a href="Taxon" title="Taxon">Taxon</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;"><a href="Eukaryoten" title="Eukaryoten">Eukaryoten</a>

</td></tr>

</tbody></table><p><span class="editoronly" style="display:none;"></span>

</p><p>Humanes <b>Trypsin</b> ist ein Gemisch dreier <a href="Verdauungsenzym" title="Verdauungsenzym">Verdauungsenzyme</a>, die im <a href="D%C3%BCnndarm" title="Dünndarm">Dünndarm</a> <a href="Protein" title="Protein">Proteine</a> zersetzen und zu den <a href="Peptidase" class="mw-redirect" title="Peptidase">Peptidasen</a> zählen: <b>Trypsin-1</b> (<i>kationisches</i> Trypsin, zwei Drittel), <b>Trypsin-2</b> (<i>anionisches</i> Trypsin, etwa ein Drittel) und <b>Trypsin-3</b> (<i>Mesotrypsin</i>, wenige Prozent). Viele ähnliche Enzyme bei Säugetieren, Insekten, Fischen und Pilzen tragen ebenfalls den Namen Trypsin.

</p><p>Mangel an Trypsin-1 führt beim Menschen zur <a href="Unterern%C3%A4hrung" title="Unterernährung">Unterernährung</a> durch <a href="Proteinmangel" class="mw-redirect" title="Proteinmangel">Proteinmangel</a>. Ursache kann eine <a href="Mutation" title="Mutation">Mutation</a> am TRY1-<a href="Gen" title="Gen">Gen</a> sein. Eine andere Folge einer solchen Mutation ist erbliche <a href="Pankreatitis" title="Pankreatitis">Pankreatitis</a>, bei der körpereigenes Trypsin-1 nicht abgebaut werden kann und die <a href="Bauchspeicheldr%C3%BCse" title="Bauchspeicheldrüse">Bauchspeicheldrüse</a> verdaut. Mutation am Gen für Trypsin-2 kann zur chronischen Pankreatitis beitragen.<sup id="cite_ref-1" class="reference"><a href="#cite_note-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Biosynthese">Biosynthese</h2></div>

<p>Die Proteasen Trypsin, <a href="Chymotrypsin" class="mw-redirect" title="Chymotrypsin">Chymotrypsin</a> und <a href="Carboxypeptidasen" title="Carboxypeptidasen">Carboxypeptidasen</a> werden als inaktive <a href="Zymogen" title="Zymogen">Zymogen</a>-Vorstufen vom <a href="Pankreas" class="mw-redirect" title="Pankreas">Pankreas</a> abgesondert. Das Darmenzym <a href="Enteropeptidase" title="Enteropeptidase">Enteropeptidase</a>, das an das <a href="Darmepithel" class="mw-redirect" title="Darmepithel">Darmepithel</a> gebunden ist, steuert die Umwandlung der Vorstufe Trypsinogen zu Trypsin. Trypsin aktiviert sich selbst (<a href="Positive_R%C3%BCckkopplung" title="Positive Rückkopplung">positive Rückkopplung</a>) und wandelt Chymotrypsinogen, Proelastase wie auch Procarboxypeptidase und weitere inaktive Enzyme in deren aktive Formen (Chymotrypsin, <a href="Pankreas-Elastase" title="Pankreas-Elastase">Elastase</a> und Carboxypeptidase) um.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Biologische_Funktion">Biologische Funktion</h2></div>

<p>Trypsin gehört zu den <a href="Endopeptidase" class="mw-redirect" title="Endopeptidase">Endopeptidasen</a>, die <a href="Protein" title="Protein">Proteine</a> an bestimmten Stellen spalten. Trypsin ist eine <a href="Serinprotease" class="mw-redirect" title="Serinprotease">Serinprotease</a>. Es spaltet selektiv nach Darmregion <a href="Peptid" title="Peptid">Peptidbindungen</a> nach den <a href="Basen_(Chemie)" title="Basen (Chemie)">basischen</a> <a href="Aminos%C3%A4uren" title="Aminosäuren">Aminosäuren</a> <a href="Lysin" title="Lysin">Lysin</a>, <a href="Arginin" title="Arginin">Arginin</a> und auch nach modifiziertem <a href="Cystein" title="Cystein">Cystein</a>. Proteinasen sind nicht auf bestimmte Proteine spezialisiert, sondern auf bestimmte Aminosäurensequenzen (Strukturmerkmale) innerhalb der Proteine; dies ist für den <a href="Verdauung" title="Verdauung">Verdauungsvorgang</a> wichtig, da ansonsten im Dünndarm für jedes vorkommende Protein ein spezifisches Enzym benötigt werden würde.

</p><p>Endopeptidasen sind wichtige Substanzen bei der chemisch-analytischen <a href="Proteinsequenzierung" title="Proteinsequenzierung">Proteinsequenzierung</a>. Die gespaltenen (<a href="Denaturierung_(Biochemie)" title="Denaturierung (Biochemie)">denaturierten</a>) Proteine werden leicht <a href="Hydrolyse" title="Hydrolyse">hydrolysiert</a> und binden Wassermoleküle an sich.

</p><p>Eine ähnliche Funktion und Wirkung hat das von der Magenwand freigesetzte <a href="Pepsin" title="Pepsin">Pepsin</a>.

</p><p>Trypsin besitzt ein <a href="PH-Wert" title="PH-Wert">pH-Wert</a>-Optimum von 8–8,5.<sup id="cite_ref-2" class="reference"><a href="#cite_note-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Es ist eine weit verbreitete falsche Annahme, dass Trypsin ein auf den Dünndarm abgestimmtes pH-Optimum hat.<sup id="cite_ref-3" class="reference"><a href="#cite_note-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Der pH-Wert im Dünndarm liegt aber im sauren bis schwach alkalischen Bereich.<sup id="cite_ref-4" class="reference"><a href="#cite_note-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-5" class="reference"><a href="#cite_note-5"><span class="cite-bracket">[</span>5<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Geschichte">Geschichte</h2></div>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Enzym_bei_entzündlichen_Prozessen"><span id="Enzym_bei_entz.C3.BCndlichen_Prozessen"></span>Enzym bei entzündlichen Prozessen</h3></div>

<p>Die Wirkung des Trypsins in Form der <a href="Madentherapie" title="Madentherapie">Madentherapie</a> wurde von <a href="Ambroise_Par%C3%A9" title="Ambroise Paré">Ambroise Paré</a>, <a href="Dominique_Jean_Larrey" title="Dominique Jean Larrey">Dominique-Jean Larrey</a> und William Stevenson Baer (1872–1931) bemerkt. Daraufhin wurde ein Extrakt der Maden hergestellt, der laut <a href="Arthur_L%C3%A4wen" title="Arthur Läwen">A. Läwen</a> jedoch keine Wirkung zeigte.<sup id="cite_ref-:0_6-0" class="reference"><a href="#cite_note-:0-6"><span class="cite-bracket">[</span>6<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>1857 wurde das Trypsin als solches dann von Lucien Corvisart (1824–1882) entdeckt und 1867 von <a href="Wilhelm_K%C3%BChne" title="Wilhelm Kühne">Wilhelm Kühne</a> weitgehend isoliert<sup id="cite_ref-7" class="reference"><a href="#cite_note-7"><span class="cite-bracket">[</span>7<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> und benannt. Seit 1955 wurde es bei Entzündungen des <a href="Rachen" title="Rachen">Mund-Rachen-Raums</a>, der <a href="Nase" title="Nase">Nase</a> und der oberen <a href="Atemtrakt" title="Atemtrakt">Atemwege</a> eingesetzt.<sup id="cite_ref-:0_6-1" class="reference"><a href="#cite_note-:0-6"><span class="cite-bracket">[</span>6<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Irving Innerfield versuchte 1954 mittels <a href="Intramuskul%C3%A4re_Injektion" title="Intramuskuläre Injektion">intramuskulärer Injektion</a> von Trypsin <a href="Diabetes_mellitus" title="Diabetes mellitus">diabetische</a> <a href="Diabetisches_Fu%C3%9Fsyndrom" title="Diabetisches Fußsyndrom">Zellgewebsentzündungen</a> und Bein<a href="Ulcus" title="Ulcus">geschwüre</a> zu heilen.<sup id="cite_ref-:0_6-2" class="reference"><a href="#cite_note-:0-6"><span class="cite-bracket">[</span>6<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Verdauungsenzym">Verdauungsenzym</h3></div>

<p>Die <a href="Proteolyse" title="Proteolyse">proteolytische</a> Eigenschaft des Trypsins beobachteten 1836 <a href="Jan_Evangelista_Purkyn%C4%9B" title="Jan Evangelista Purkyně">Johannes Evangelista Purkinje</a> und Seligmann Simon Pappenheim (1775–1840) und 1856 auch <a href="Claude_Bernard_(Mediziner)" title="Claude Bernard (Mediziner)">Claude Bernard</a>. Lucien Corvisart begann 1857 mehrere Versuche mit den <a href="Bauchspeicheldr%C3%BCse" title="Bauchspeicheldrüse">Pankreas</a>sekreten von Hunden und Schafen, um die Wirkung genauer zu beschreiben.<sup id="cite_ref-:0_6-3" class="reference"><a href="#cite_note-:0-6"><span class="cite-bracket">[</span>6<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>1862 konnte <a href="Alexander_Jakowlewitsch_Danilewski" title="Alexander Jakowlewitsch Danilewski">Alexander Jakulowitsch Danilewski</a> das Trypsin dann erstmals durch Verreiben mit <a href="Sand" title="Sand">Sand</a> und <a href="Kieselgur" title="Kieselgur">Kieselgur</a> und anschließender Aufschwemmung in <a href="Kollodium" title="Kollodium">Kollodium</a> isolieren. Im Jahr 1875 erkannte <a href="Rudolf_Heidenhain" title="Rudolf Heidenhain">Rudolf Heidenhain</a>, dass es sich in Form einer inaktiven Vorstufe in den <a href="Zelle_(Biologie)" title="Zelle (Biologie)">Zellen</a> der <a href="Bauchspeicheldr%C3%BCse" title="Bauchspeicheldrüse">Bauchspeicheldrüse</a> befindet und erst mit der Sekretion in den Zwölffingerdarm wirksam<sup id="cite_ref-8" class="reference"><a href="#cite_note-8"><span class="cite-bracket">[</span>8<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> wird. Seinen Namen bekam es dann 1876 von <a href="Wilhelm_K%C3%BChne" title="Wilhelm Kühne">Wilhelm Kühne</a>.<sup id="cite_ref-:0_6-4" class="reference"><a href="#cite_note-:0-6"><span class="cite-bracket">[</span>6<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>1899 fand <a href="Iwan_Petrowitsch_Pawlow" title="Iwan Petrowitsch Pawlow">Iwan Pawlow</a> (1849–1936) heraus, dass das <a href="D%C3%BCnndarm" title="Dünndarm">Dünndarm</a>sekret das Trypsinogen aktiviert. Das <a href="Enzym" title="Enzym">Enzym</a> hierbei nannte er Enterokinase.<sup id="cite_ref-:0_6-5" class="reference"><a href="#cite_note-:0-6"><span class="cite-bracket">[</span>6<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Dass das <a href="Hormon" title="Hormon">Hormon</a> <a href="Sekretin" title="Sekretin">Sekretin</a> dafür verantwortlich ist, dass der Bauchspeichel sezerniert wird, belegten <a href="Ernest_Starling" title="Ernest Starling">Ernest Henry Starling</a> und <a href="William_Bayliss" title="William Bayliss">William Maddock Bayliss</a> 1902. Dass es sich bei Trypsin und Pepsin um zwei verschiedene Enzyme handelt, wiesen <a href="Emil_Abderhalden" title="Emil Abderhalden">Emil Abderhalden</a> (1877–1950), V. Hemtiquez und Frankel in den Jahren 1912–1916 jeweils unabhängig voneinander nach.<sup id="cite_ref-:0_6-6" class="reference"><a href="#cite_note-:0-6"><span class="cite-bracket">[</span>6<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Im Jahr 1930 entdeckten <a href="Ernst_Kurt_Frey" title="Ernst Kurt Frey">Ernst Kurt Frey</a>, <a href="Heinrich_Kraut_(Ern%C3%A4hrungswissenschaftler)" title="Heinrich Kraut (Ernährungswissenschaftler)">Heinrich Kraut</a> und Eugen Werle einen <a href="Aprotinin" title="Aprotinin">Trypsin-Inhibitor</a>.<sup id="cite_ref-9" class="reference"><a href="#cite_note-9"><span class="cite-bracket">[</span>9<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> 1931 wurde die <a href="Kristallstruktur" title="Kristallstruktur">Kristallstruktur</a> des Trypsins von <a href="John_Howard_Northrop" title="John Howard Northrop">John Howard Northrop</a> dargestellt.<sup id="cite_ref-:0_6-7" class="reference"><a href="#cite_note-:0-6"><span class="cite-bracket">[</span>6<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>1941 fanden McClean und Hale heraus, dass unter anderem Trypsin die Fähigkeit hat, das Fortschreiten einer <a href="Bakterielle_Infektionskrankheit" title="Bakterielle Infektionskrankheit">bakteriellen Infektion</a> in einem <a href="Gewebe_(Biologie)" title="Gewebe (Biologie)">Gewebe</a> zu unterbinden, indem es die bakterielle <a href="Hyaluronidase" title="Hyaluronidase">Hyaluronidase</a> inaktiviert. So wurde es in Kombination mit Antibiotika erfolgreich gegen lokale Entzündungen angewendet. Aufzeichnungen hierzu gibt es bei Greuer und Hess aus dem Jahr 1954.<sup id="cite_ref-:0_6-8" class="reference"><a href="#cite_note-:0-6"><span class="cite-bracket">[</span>6<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Krebstherapie">Krebstherapie</h3></div>

<p>1906 wurde Trypsin von John Beard bei <a href="Tumor" title="Tumor">Neoplasmen</a> eingesetzt und schrieb seine Ergebnisse im Werk "The Enzyme treatment of cancer" 1911 nieder. Zur gleichen Zeit führte auch die intratumorale <a href="Injektion_(Medizin)" class="mw-redirect" title="Injektion (Medizin)">Injektion</a> durchgeführt von <a href="Ferdinand_Blumenthal" title="Ferdinand Blumenthal">Ferdinand Blumenthal</a>, William Allan Pusey und P. T. Hald zum Erweichen von <a href="Tumor" title="Tumor">Tumoren</a>. Britische Ärzte ließen industriell Präparate fertigen und behandelten weitere Patienten damit. Hier blieb jedoch die Wirkung aus, da die <a href="Enzym" title="Enzym">Enzyme</a> bei Lagerung bei <a href="Raumtemperatur" title="Raumtemperatur">Raumtemperatur</a> ihre <a href="Katalysatoraktivit%C3%A4t" title="Katalysatoraktivität">Aktivität</a> verlieren, was damals noch nicht bekannt war, und deswegen wurde dieser <a href="Therapie" title="Therapie">Therapie</a>ansatz verworfen.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Verwendung">Verwendung</h2></div>

<p>In <a href="Zellkultur" title="Zellkultur">Zellkulturlabors</a> wird Trypsin zur <a href="Trypsinisierung" title="Trypsinisierung">Trypsinisierung</a> verwendet, um <a href="Adh%C3%A4rent" class="mw-redirect" title="Adhärent">adhärente</a> Zellen vom Boden der Kulturschalen zu lösen bzw. um Zellen zu vereinzeln (<a href="Passagierung" title="Passagierung">Passagierung</a>). Solange man die Zellen nicht zu lange mit Trypsin behandelt, werden sie nicht geschädigt, und nur die extrazellulären Proteine werden gespalten.

</p><p>In der <a href="Proteomik" title="Proteomik">Proteomik</a> ist Trypsin die am häufigsten eingesetzte Protease, um für die <a href="Massenspektrometrie" title="Massenspektrometrie">massenspektrometrische</a> Analyse <a href="Peptid" title="Peptid">Peptide</a> zu erzeugen, z. B. beim <a href="In-Gel-Verdau" title="In-Gel-Verdau">In-Gel-Verdau</a>.

</p><p>Für die Chromosomenanalyse in Form eines <a href="Karyogramm" title="Karyogramm">Karyogramms</a> werden in der GTG-Bänderungstechnik die Chromosomen mit Trypsin behandelt und anschließend nach Giemsa gefärbt.<sup id="cite_ref-10" class="reference"><a href="#cite_note-10"><span class="cite-bracket">[</span>10<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Pharmazeutisch wird Trypsin nur noch in <a href="Kombinationspr%C3%A4parat" title="Kombinationspräparat">Kombinationspräparaten</a> verwendet. Beispiele hierfür sind Alphintern, Phlogenzym und Wobenzym N.<sup id="cite_ref-:0_6-9" class="reference"><a href="#cite_note-:0-6"><span class="cite-bracket">[</span>6<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Nachweisreaktion">Nachweisreaktion</h2></div>

<p>Die Aktivität von Trypsin kann durch <i>N</i>-Benzoyl-<small>D</small>,<small>L</small>-Arginin-<i>p</i>-nitroanilid (BAPNA) nachgewiesen werden. Dabei wird BAPNA durch das Trypsin am Arginin gespalten, und es entsteht <a href="P-Nitroanilin" class="mw-redirect" title="P-Nitroanilin"><i>p</i>-Nitroanilin</a>. Die dadurch ansteigende Konzentration von <i>p</i>-Nitroanilin kann bei einer Wellenlänge von 405 nm <a href="UV/VIS-Spektroskopie" title="UV/VIS-Spektroskopie">spektroskopisch</a> verfolgt werden.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Siehe_auch">Siehe auch</h2></div>

<ul><li><a href="%CE%91-1-Antitrypsin" title="Α-1-Antitrypsin">α-1-Antitrypsin</a></li>

<li><a href="Amylase-Trypsin-Inhibitoren" title="Amylase-Trypsin-Inhibitoren">Amylase-Trypsin-Inhibitoren</a></li>

<li><a href="Aprotinin" title="Aprotinin">Aprotinin</a></li>

<li><a href="Chymotrypsin_B" title="Chymotrypsin B">Chymotrypsin B</a></li>

<li><a href="Proteaseinhibitoren" title="Proteaseinhibitoren">Proteaseinhibitoren</a></li>

<li><a href="Proteasom" title="Proteasom">Proteasom</a></li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<div class="sisterproject" style="margin:0.1em 0 0 0;"><div class="noresize noviewer" style="display:inline-block; line-height:10px; min-width:1.6em; text-align:center;" aria-hidden="true" role="presentation"><span class="mw-default-size" typeof="mw:File"><span title="Commons"></span></span></div><b><span class=""><a class="external text" href="https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Trypsin?uselang=de"><span lang="en">Commons</span>: Trypsine</a></span></b> – Sammlung von Bildern und Videos</div>

<ul><li>Jennifer McDowall/Interpro: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ebi.ac.uk/interpro/potm/2003_5/Page1.htm">Protein Of The Month: <i>Trypsin and Chymotrypsin.</i></a> (englisch)</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-1"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-1">↑</a></span> <span class="reference-text"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.omim.org/entry/276000">OMIM: Trypsin-1</a></span>

</li>

<li id="cite_note-2"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-2">↑</a></span> <span class="reference-text">Tibor Sipos, Joseph R. Merkel: <cite style="font-style:italic">Effect of calcium ions on the activity, heat stability, and structure of trypsin</cite>. In: <cite style="font-style:italic"><a href="Biochemistry" title="Biochemistry">Biochemistry</a></cite>. <span style="white-space:nowrap">Band<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>9</span>, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>14</span>, 1970, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>2766–2775</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1021/bi00816a003">10.1021/bi00816a003</a></span>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Trypsine&rft.atitle=Effect+of+calcium+ions+on+the+activity%2C+heat+stability%2C+and+structure+of+trypsin&rft.au=Tibor+Sipos%2C+Joseph+R.+Merkel&rft.date=1970&rft.doi=10.1021%2Fbi00816a003&rft.genre=journal&rft.issue=14&rft.jtitle=Biochemistry&rft.pages=2766-2775&rft.volume=9" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-3"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-3">↑</a></span> <span class="reference-text"><span class="cite">Laurence A. Moran: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://sandwalk.blogspot.de/2014/12/on-meaning-of-ph-optima-for-enzyme.html"><i>On the meaning of pH optima for enzyme activity.</i></a> In: <i>Sandwalk.</i> 9. Dezember 2014,<span class="Abrufdatum"> abgerufen am 23. November 2016</span>.</span><span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3ATrypsine&rft.title=On+the+meaning+of+pH+optima+for+enzyme+activity&rft.description=On+the+meaning+of+pH+optima+for+enzyme+activity&rft.identifier=https%3A%2F%2Fsandwalk.blogspot.de%2F2014%2F12%2Fon-meaning-of-ph-optima-for-enzyme.html&rft.creator=Laurence+A.+Moran&rft.date=2014-12-09"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-4"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-4">↑</a></span> <span class="reference-text">J. Fallingborg: <cite style="font-style:italic">Intraluminal pH of the human gastrointestinal tract</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Danish Medical Bulletin</cite>. <span style="white-space:nowrap">Band<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>46</span>, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>3</span>, 1999, <a href="Internationale_Standardnummer_f%C3%BCr_fortlaufende_Sammelwerke" title="Internationale Standardnummer für fortlaufende Sammelwerke">ISSN</a> <span style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://zdb-katalog.de/list.xhtml?t=iss%3D%220907-8916%22&key=cql">0907-8916</a></span>, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>183–196</span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10421978?dopt=Abstract">PMID 10421978</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Trypsine&rft.atitle=Intraluminal+pH+of+the+human+gastrointestinal+tract&rft.au=J.+Fallingborg&rft.date=1999&rft.genre=journal&rft.issn=0907-8916&rft.issue=3&rft.jtitle=Danish+Medical+Bulletin&rft.pages=183-196&rft.pmid=10421978&rft.volume=46" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-5"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-5">↑</a></span> <span class="reference-text">L. Ovesen, F. Bendtsen, U. Tage-Jensen, N. T. Pedersen, B. R. Gram, S. J. Rune: <cite style="font-style:italic">Intraluminal pH in the stomach, duodenum, and proximal jejunum in normal subjects and patients with exocrine pancreatic insufficiency</cite>. In: <cite style="font-style:italic"><a href="Gastroenterology" title="Gastroenterology">Gastroenterology</a></cite>. <span style="white-space:nowrap">Band<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>90</span>, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>4</span>, 1986, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>958–962</span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/3949122?dopt=Abstract">PMID 3949122</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Trypsine&rft.atitle=Intraluminal+pH+in+the+stomach%2C+duodenum%2C+and+proximal+jejunum+in+normal+subjects+and+patients+with+exocrine+pancreatic+insufficiency&rft.au=L.+Ovesen%2C+F.+Bendtsen%2C+U.+Tage-Jensen%2C+...&rft.date=1986&rft.genre=journal&rft.issue=4&rft.jtitle=Gastroenterology&rft.pages=958-962&rft.pmid=3949122&rft.volume=90" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-:0-6"><span class="mw-cite-backlink">↑ <sup><a href="#cite_ref-:0_6-0">a</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-:0_6-1">b</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-:0_6-2">c</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-:0_6-3">d</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-:0_6-4">e</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-:0_6-5">f</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-:0_6-6">g</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-:0_6-7">h</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-:0_6-8">i</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-:0_6-9">j</a></sup></span> <span class="reference-text"><a href="Wolf-Dieter_M%C3%BCller-Jahncke" title="Wolf-Dieter Müller-Jahncke">Wolf-Dieter Müller-Jahncke</a>, <a href="Christoph_Friedrich_(Pharmaziehistoriker)" title="Christoph Friedrich (Pharmaziehistoriker)">Christoph Friedrich</a>, Ulrich Meyer: <cite style="font-style:italic">Arzneimittelgeschichte</cite>. 2., überarbeitete und erweiterte Auflage. Wissenschaftliche Verlagsgesellschaft mbH, Stuttgart 2005, ISBN 978-3-8047-2113-5, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>110</span>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Trypsine&rft.au=Wolf-Dieter+M%C3%BCller-Jahncke%2C+Christoph+Friedrich%2C+Ulrich+Meyer&rft.btitle=Arzneimittelgeschichte&rft.date=2005&rft.edition=2.%2C+%C3%BCberarbeitete+und+erweiterte+Auflage&rft.genre=book&rft.isbn=9783804721135&rft.pages=110&rft.place=Stuttgart&rft.pub=Wissenschaftliche+Verlagsgesellschaft+mbH" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-7"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-7">↑</a></span> <span class="reference-text">K. Zimmermann: <i>Bauchspeicheldrüse.</i> In: Franz Xaver Sailer, Friedrich Wilhelm Gierhake (Hrsg.): <i>Chirurgie historisch gesehen. Anfang – Entwicklung – Differenzierung.</i> Dustri-Verlag, Deisenhofen bei München 1973, ISBN 3-87185-021-7, S. 89–106, hier: S. 90.</span>

</li>

<li id="cite_note-8"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-8">↑</a></span> <span class="reference-text">K. Zimmermann: <i>Bauchspeicheldrüse.</i> In: Franz Xaver Sailer, Friedrich Wilhelm Gierhake (Hrsg.): <i>Chirurgie historisch gesehen. Anfang – Entwicklung – Differenzierung.</i> Dustri-Verlag, Deisenhofen bei München 1973, ISBN 3-87185-021-7, S. 89–106, hier: S. 90.</span>

</li>

<li id="cite_note-9"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-9">↑</a></span> <span class="reference-text">K. Zimmermann: <i>Bauchspeicheldrüse.</i> In: Franz Xaver Sailer, Friedrich Wilhelm Gierhake (Hrsg.): <i>Chirurgie historisch gesehen. Anfang – Entwicklung – Differenzierung.</i> Dustri-Verlag, Deisenhofen bei München 1973, ISBN 3-87185-021-7, S. 89–106, hier: S. 92.</span>

</li>

<li id="cite_note-10"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-10">↑</a></span> <span class="reference-text"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniklinikum-jena.de/humangenetik/Arbeitsbereiche/Zytogenetik+_+Karyotypevolution/Untersuchungsmethoden/GTG_B%C3%A4nderung-p-1220.html"><i>GTG-Bänderung (G-bands by trypsin using Giemsa).</i></a> Institut für Humangenetik im <a href="Universit%C3%A4tsklinikum_Jena" title="Universitätsklinikum Jena">Universitätsklinikum Jena</a>, abgerufen am 14. März 2011.</span>

</li>

</ol></div><div><div class="zim-footer">

Dieser Artikel wurde von <a class="external text" title="Zuletzt bearbeitet am 2025-04-19" href="https://de.wikipedia.org/wiki/?title=Trypsine&oldid=255294694">Wikipedia</a> herausgegeben. Der Text ist unter <a class="external text" href="https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0/deed.de">Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0</a> verfügbar, sofern nicht anders angegeben. Für die Mediendateien können zusätzliche Bedingungen gelten.

</div>

</div></div>

</div>

</main>

</div>

</body></html>